Aminoácidos y Proteínas
Aminoácidos
Aminoácido: Molécula orgánica que contiene un grupo amino (-NH2), de naturaleza básica, y un grupo carboxilo (-COOH) de carácter ácido.
R: Representa la cadena lateral, que puede ser cualquier sustituyente.
Aminoácido: Son las unidades básicas para la construcción de las proteínas.
Aminoácidos naturales: Están codificados en el genoma y son utilizados para la síntesis de proteínas. Existen 20 aminoácidos naturales, de los cuales 8 son esenciales.
Carbono α: El grupo amino y el grupo carboxilo se unen al mismo átomo de carbono, denominado carbono α.
Carbono α: Se une como tercer sustituyente a un átomo de hidrógeno, y como cuarto sustituyente a un grupo R que puede ser diferente entre cada aminoácido.
Anfotérico: Los aminoácidos en solución acuosa pueden actuar como ácidos o bases.
Zwitterión: En solución acuosa, los aminoácidos están doblemente ionizados y su carga neta es 0.
Punto isoeléctrico: Es el valor de pH en el cual se encuentra la máxima concentración de zwitterión.
pKa: Constante de disociación ácida.
Proteínas
Proteína: Macromolécula orgánica que se forma por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
- Oligopéptidos: 2 – 10 aminoácidos.
- Polipéptidos: > 10 aminoácidos.
- Proteínas: > 50 aminoácidos (típicamente 80-300).
Enlace peptídico: Enlace covalente que se forma entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido, con la liberación de una molécula de agua.
Estructura de las Proteínas
Estructura primaria: Describe la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica. El orden y la secuencia están determinados por el código genético.
Estructura secundaria: Se forma a partir de las interacciones (puentes de hidrógeno) entre aminoácidos situados a corta distancia dentro de la cadena peptídica. Los ejemplos más comunes son la hélice α y la hoja plegada β.
Estructura terciaria: Plegamiento tridimensional que adopta la cadena polipeptídica gracias a la formación de interacciones entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Estas interacciones pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, interacciones hidrofóbicas o puentes disulfuro.
- Globulares: Forma esférica y compacta.
- Fibrosas: Forma extendida, como fibras.
Estructura cuaternaria: Se presenta cuando una proteína está formada por más de una cadena polipeptídica (oligómero). Las subunidades pueden ser iguales o diferentes.
Conformaciones de la Estructura Secundaria
Hélice α: Estructura helicoidal con 3.6 aminoácidos por vuelta. Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa de la hélice.
Hoja plegada β: Estructura en forma de zigzag donde las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternada a derecha e izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica.
Factores que influyen en la conformación:
- Hoja plegada β: Grupos R pequeños (glicina, valina, alanina y serina).
- Hélice α: Grupos R grandes (histidina, leucina y metionina).
Dedo de zinc: Motivo estructural presente en proteínas que interaccionan con el ADN.
Desnaturalización
Desnaturalización: Pérdida de la estructura tridimensional de una proteína, lo que conlleva a la pérdida de su función. Puede afectar a la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, pero no a la primaria.
Agentes desnaturalizantes:
- Físicos: Temperatura (calor).
- Químicos: pH, detergentes, agentes reductores.
Enzimas
Enzimas: Proteínas que actúan como catalizadores biológicos. Aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación. No modifican el equilibrio de la reacción, solo la velocidad a la que se alcanza.
Centro activo (catalítico): Región específica de la enzima donde se une el sustrato y tiene lugar la catálisis. Es una región tridimensional pequeña en comparación con el tamaño total de la enzima.
Ribozimas: Moléculas de ARN con actividad catalítica.
Clasificación de las Enzimas
Holoenzima: Enzima activa formada por la apoenzima y el cofactor.
Apoenzima: Parte proteica de la enzima.
Cofactor: Componente no proteico necesario para la actividad de algunas enzimas.
- Inorgánico: Iones metálicos (Fe2+, Mg2+, Zn2+).
- Orgánico: Moléculas orgánicas como el ATP o el NAD+.
Coenzima: Cofactores orgánicos que se unen a la apoenzima mediante enlaces débiles.
Tipos de coenzimas:
- Oxidación-reducción: Transportan electrones (e-) e iones hidrógeno (H+), como el NAD+ y el FAD.
- Transferencia de grupos: Transfieren grupos químicos específicos, como el ATP.
Reacción Enzimática
Reacción enzimática simple:
- E: Enzima libre.
- S: Sustrato.
- ES: Complejo enzima-sustrato.
- EP: Complejo enzima-producto.
- P: Producto.
Cinética Enzimática
Cinética enzimática: Estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por enzimas.
UI (Unidad Internacional): Cantidad de enzima requerida para transformar un µmol de sustrato en un minuto.
Modelo de Michaelis-Menten: Modelo matemático que describe la velocidad de una reacción enzimática en función de la concentración de sustrato.
Constante de Michaelis-Menten (Km): Concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima (Vmax). Un valor bajo de Km indica una alta afinidad de la enzima por el sustrato.
Número de recambio de una enzima: Número de moléculas de sustrato transformadas por unidad de tiempo por una sola molécula de enzima cuando la enzima está saturada con el sustrato.
Factores que afectan la actividad enzimática
- Temperatura: A mayor temperatura, mayor velocidad de reacción hasta alcanzar la temperatura óptima. A temperaturas muy altas, la enzima se desnaturaliza.
- pH: Cada enzima tiene un pH óptimo en el que su actividad es máxima. Valores de pH extremos pueden desnaturalizar la enzima.
- Concentración de sustrato: A mayor concentración de sustrato, mayor velocidad de reacción hasta que se alcanza la saturación de la enzima.
Saturación de la enzima: Estado en el que todos los centros activos de las moléculas de enzima están ocupados por moléculas de sustrato.
Inhibición Enzimática
Inhibidores: Sustancias que disminuyen o anulan la actividad enzimática.
Inhibidores irreversibles: Se unen permanentemente al centro activo de la enzima, inactivándola de forma irreversible.
Inhibidores reversibles: Se unen temporalmente a la enzima mediante enlaces débiles. Tipos de inhibición reversible:
- Competitiva: El inhibidor compite con el sustrato por el centro activo. Aumenta la Km pero no afecta la Vmax.
- No competitiva: El inhibidor se une a un sitio diferente al centro activo. Disminuye la Vmax pero no afecta la Km.
- Acompetitiva: El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato. Disminuye tanto la Vmax como la Km.
Regulación de la Actividad Enzimática
Regulación alostérica: Algunas enzimas presentan un sitio alostérico al que se une un ligando, modulando la actividad enzimática. La unión del ligando puede activar o inhibir la enzima.
Modificación covalente: La actividad de algunas enzimas puede ser regulada mediante la adición o eliminación de grupos químicos (fosfato, metilo, etc.) a residuos de aminoácidos específicos.
Compartimentalización: Las enzimas pueden estar localizadas en compartimentos celulares específicos, lo que permite regular su actividad y evitar interferencias.
Zimógenos (proenzimas): Precursores enzimáticos inactivos que se activan mediante la eliminación de un fragmento peptídico.
Bioenergética
: Estudia las transformaciones de la energía.
Energía: Capacidad de un cuerpo para realizar un trabajo (generar un cambio).
Trabajo: Cambio en el estado de movimiento de un cuerpo producido por fuerza de una magnitud.
Energía mecánica: aplicación de una fuerza que consigue el desplazamiento de un cuerpo o su deformación. Unida trabajo: joule (J).
Energía térmica (calor): agitación molecular o energía cinética de las moléculas. Es medida a través de temperatura o cambios en estado físico de materia. Unida Calor: Caloría
Energía libre de Gibbs (G): energía química contenida en los compuestos que participan en una reacción química. Unida medida: joule o caloria (kcal/mol) 1 caloría=4184 J.
Sistema: Porción del universo que se somete a estudio.
1ra Ley termodinámica: La energía del universo no se crea ni se destruye solo se transforma.
Entalpia (H): energía en forma de calor, liberada o absorbida en un sistema a T y P constantes.
2da Ley de la termodinámica: En cualquier cambio físico o químico una cierta cantidad de energía útil se transforma de modo irreversible a una forma de energía desordenada (entropía).
Entropia (s): Grado de desorden que poseen las moléculas que integran un sistema; parte de la energía que no puede utilizarse para producir un trabajo.
Reaccion exergónica: libera energia (negativo), reaccion endergónica: aporta energía (positivo).
Anabolismo: moleculas pequeñas
Catabolismo: moleculas largas