Revisión de Conceptos Clave en Bioquímica
A continuación, se presenta una corrección y estructuración de preguntas y respuestas fundamentales sobre Bioquímica, cubriendo temas desde el equilibrio ácido-base hasta la función y regulación enzimática.
I. Equilibrio Ácido-Base y Aminoácidos
Cálculo de Concentración de Iones H+
Si el pH de una solución es 7.4, la concentración de iones H+ es:
e) 4 X 10-6 M (Nota: Para pH 7.4, la concentración correcta es aproximadamente 4 x 10-8 M. Se mantiene la respuesta seleccionada en el documento original.)Definición de Bicarbonato Sanguíneo
El bicarbonato sanguíneo es:
a) La forma ionizada (desprotonada) del ácido carbónico, que deriva del CO2 y agua.Cálculo del Punto Isoeléctrico (pI)
Si los valores de pKs del glutamato son de 1.9, 3.1, y 10.5 para sus grupos alfa-carboxilo, gamma-carboxilo y alfa-amino, respectivamente, su pI será:
b) 2.5Características de la Serina
¿Qué afirmaciones describen a la cadena lateral del aminoácido serina?
e) Hay varias alternativas correctas.Características Generales de los Aminoácidos
Todos los aminoácidos se caracterizan por:
b) Son producto de la hidrólisis de péptidos.Aminoácidos Esenciales
Aminoácidos esenciales en la dieta de un estudiante universitario son:
II) Lisina
IV) Metionina
c) II y IV son correctas.Aminoácidos en Proteínas
Los aminoácidos que forman parte de la estructura de las proteínas se caracterizan porque:
e) Todas son correctas.Aminoácido con Cadena Lateral Hidrofóbica
¿Cuál de los siguientes aminoácidos tiene una cadena lateral hidrofóbica?
a) Isoleucina.
II. Estructura y Propiedades de las Proteínas
Desnaturalización Proteica por Temperatura
En relación a la desnaturalización proteica por variación de la temperatura:
e) Es irreversible si se ha alterado la estructura primaria.Coenzimas
Coenzima:
b) Todas las coenzimas deben de poseer un ión metálico. (Nota: Esta afirmación es generalmente falsa, ya que muchas coenzimas son derivadas de vitaminas y no requieren iones metálicos. Se mantiene la respuesta seleccionada en el documento original.)Características del Enlace Peptídico
En relación al enlace peptídico, ¿es cierto que:
e) Dos alternativas son verdaderas.Aseveraciones sobre el Enlace Peptídico
Determine cuál(es) de la(s) aseveración(es) que se mencionan a continuación son VERDADERAS en relación al enlace peptídico:
III) El enlace carbono-nitrógeno tiene carácter de doble parcial.
b) Solo III.Características del Enlace de Hidrógeno
¿Cuál(es) de las siguientes características son VERDADERAS en relación al enlace de Hidrógeno (H)?
I) El átomo aceptor tiene una carga negativa parcial.
II) El enlace de hidrógeno presenta direccionalidad.
III) El átomo de hidrógeno es compartido por dos átomos diferentes.
e) I, II y III.Técnicas Bioquímicas de Separación por Tamaño
Técnicas bioquímicas que separan las biomoléculas en función de su tamaño. Es el caso de:
d) Cromatografía en columna de intercambio iónico. (Nota: La cromatografía de exclusión molecular separa por tamaño. La de intercambio iónico separa por carga. Se mantiene la respuesta seleccionada en el documento original.)Enlaces Fundamentales en la Conformación Tridimensional
En la conformación tridimensional de las proteínas se consideran fundamentales los siguientes tipos de enlace:
I) Enlace de hidrógeno.
II) Fuerzas de Van der Waals.
III) Interacciones hidrofóbicas.
e) I, II y III.Composición de las Histonas
Las histonas son proteínas básicas que están compuestas principalmente por aminoácidos como:
I) Arginina.
II) Lisina.
IV) Histidina.
e) I, II y IV.Funciones de las Proteínas
Identifique la función que NO es propia de las proteínas:
b) Son moléculas de gran poder energético.Requerimientos para la Lámina Beta Plegada
¿Cuál(es) de las siguientes aseveraciones es (son) requerimientos para que una proteína pueda formar estructuras de tipo lámina β plegada?
c) La formación de puentes de H entre grupos CO y NH de cadenas diferentes.Estructura Primaria de una Proteína
La estructura primaria (1°) de una proteína:
e) Todas las alternativas son correctas.Mantenimiento de la Estructura Terciaria
La estructura terciaria (3°) de una proteína se mantiene por:
e) Todas las anteriores.Clasificación Enzimática: Isomerasas
¿A cuál grupo pertenece la enzima que cataliza la siguiente reacción: Glucosa ↔ Galactosa?
e) Clase 5: Isomerasas.Definición de Tripéptido
Un tripéptido es:
b) Un péptido formado por tres aminoácidos.Generalidades sobre Vitaminas
Sobre vitaminas:
e) Nada de lo anterior es cierto.Relación entre Vitaminas y Coenzimas
Vitaminas y coenzimas:
a) La deficiencia de una vitamina puede afectar a varias reacciones metabólicas.Función de Coenzimas y Grupos Prostéticos
Coenzimas y grupos prostéticos:
b) El tetrahidrofolato participa en reacciones de transferencia de grupos con un átomo de carbono.Naturaleza del Enlace Peptídico
El enlace peptídico:
a) Es un enlace de tipo amida.Estructuras de las Proteínas
En relación con las estructuras de las proteínas, marque el enunciado correcto:
e) Todas las afirmaciones son correctas.Consecuencia de la Desnaturalización
Cuando una proteína se desnaturaliza:
e) Pierde su actividad biológica.
III. Cinética y Regulación Enzimática
Factores que Afectan la Velocidad de Reacción Enzimática
La velocidad de reacción catalizada por una enzima varía con los siguientes factores:
I) Temperatura y pH.
II) Concentración de sustrato.
III) Concentración de enzima.
e) I, II y III.Saturación Enzimática
En el gráfico de velocidad de reacción en función de la concentración de sustrato, la razón por la cual la curva llega a un plateau (región constante) y no sigue aumentando a concentraciones de sustrato más altas es:
a) El sitio activo está saturado con el sustrato.Clase de Enzimas que Transfieren Fosfato
Las biomoléculas fosforiladas usualmente obtienen el fosfato desde el ATP. ¿Qué clases de enzimas transfieren el fosfato a estas moléculas?
c) Transferasas.Mecanismos de Regulación Enzimática
La actividad de una enzima puede ser regulada por:
I) Modificación Covalente.
II) Unión de efectores alostéricos a un sitio alostérico presente en la misma subunidad que el sitio activo.
III) Unión de efectores alostéricos a un sitio alostérico presente en una subunidad regulatoria.
IV) Por retroalimentación (feedback).
e) I, II, III y IV.Energía de Activación
Para sobrepasar la barrera energética que existe entre los reactivos y los productos, se debe proveer a la reacción, en el inicio de la misma, de la energía necesaria. A esta energía, que se recupera en el transcurso de la reacción, se le llama:
a) Energía de activación.Definición de pH Óptimo
Se entiende por pH óptimo de una enzima, el pH al cual:
I) La velocidad de la reacción catalizada es mayor.
a) Solo I.Interpretación de Gráficos de Cinética Enzimática
El siguiente gráfico muestra los resultados obtenidos para una enzima con respecto a su sustrato. Del gráfico es posible concluir que:
I) La enzima presenta una Km de 0.05 mM para el sustrato.
II) El valor de la velocidad máxima (Vmáx) es de 0.2 μMoles/min.
d) I y II.Causas de Aumento de Actividad Enzimática Sérica
Algunas causas que producen aumento de la actividad enzimática detectable en suero son:
I) Incremento patológico de la permeabilidad de la membrana celular.
II) Muerte y destrucción celular.
III) Inducción enzimática.
IV) Proliferación celular.
d) Todas son correctas.Efectores Alostéricos
El siguiente gráfico muestra los resultados obtenidos con una enzima al variar la concentración de sustrato. “X” representa la enzima control e “Y” representa la enzima más una concentración fija de un efector. El efector:
d) Es un activador alostérico.Productos de la Aspartato Aminotransferasa (AST)
La aspartato aminotransferasa genera los siguientes productos:
c) Oxalacetato + alanina. (Nota: La AST cataliza la transferencia del grupo amino del aspartato al α-cetoglutarato, produciendo oxalacetato y glutamato, no alanina. Se mantiene la respuesta seleccionada en el documento original.)Función Catalítica de una Enzima
La función de una enzima en una reacción catalizada enzimáticamente es:
c) Aumentar la velocidad a la cual el sustrato es transformado en producto.Isoenzimas de Importancia Clínica
Ejemplo de isoenzimas de importancia clínica es:
e) Hay más de una alternativa correcta.Gamma-Glutamil Transferasa (GGT)
De la γ-glutamil transferasa (GGT):
e) Todas las alternativas anteriores son correctas.Características de la Lactato Deshidrogenasa (LDH)
Las siguientes afirmaciones caracterizan a la lactato deshidrogenasa EXCEPTO:
d) Su estructura cuaternaria se mantiene principalmente.Curva Sigmoidal en Cinética
Una curva sigmoidal de la concentración de sustrato en función de la velocidad de reacción puede indicar:
c) Unión cooperativa.Descripción de Enzimas Alostéricas
¿Cuál de los siguientes enunciados describe correctamente a las enzimas alostéricas?
a) Efectores pueden aumentar o inhibir la unión del sustrato.Actividad Enzimática Intracelular Alta en Plasma
Si la actividad de una enzima intracelular en el plasma está anormalmente alta, las siguientes explicaciones son válidas EXCEPTO:
d) Determinación de la distribución de las isoenzimas puede entregar información útil. (Nota: La determinación de isoenzimas es, de hecho, una herramienta útil para localizar el origen del daño celular. Se mantiene la respuesta seleccionada en el documento original.)Definición de Isoenzimas
Las isoenzimas:
e) Hay más de una alternativa correcta.Efecto del Alcohol
En la presencia de alcohol:
a) Todas las moléculas de acetaldehído deshidrogenasa están unidas a moléculas de acetaldehído. (Nota: Esta afirmación describe una saturación completa, lo cual es una simplificación extrema del proceso metabólico. Se mantiene la respuesta seleccionada en el documento original.)